Kleiner Fortschritt in der Huntington-Forschung

«Wir haben einen Mechanismus aufgeklärt, mit dem sogenannte körpereigene Proteinfaltungshelfer das mutierte Huntingtinprotein in Schach halten.» Die das sagt heisst Janinie Kirstein,   Projektleiterin und Professorin  der Universität Bremen. 

Proteinfaltungshelfer ermöglichen, dass Proteine ihre richtige Struktur einnehmen und bewahren, um ihre vielfältigen Funktionen ausüben zu können. Drei der Proteinfaltungshelfer kannten die Forschenden bereits. Was sie aber noch nicht wussten: Wie sieht die Bindung mit dem mutierten Huntingtinprotein genau aus? Welches der drei Faltungshelfer erkennt das mutierte Protein und wie sieht die Bindung aus? «Dies konnten wir nun mit der Methode Crosslinking Massenspektrometrie identifizieren», meint die Biochemikerin in einer Medienmitteilung der Universität Bremen. 

Mit dem Verfahren liessen sich Proteinwechselwirkungen exakt bestimmen. Zu einem Verständnis der Bindung sei es allerdings  ein weiter Weg gewesen. «Erst durch Modellierungen konnten wir die Interaktion zwischen Proteinfaltungshelfer und mutiertem Huntingtin besser verstehen.»

Die  Forschungsergebnisse sind im englischsprachigen Journal Nature Communications veröffentlicht worden.

Chorea Huntington ist eine Erbkrankheit, die durch eine Mutation im Protein Huntingtin verursacht wird. Sie ist nicht therapierbar, führt zu kognitiven und motorischen Beeinträchtigungen und schließlich zum Tod. Wissenschaftlerinnen der Universität Bremen haben nach eignenen Angaben mit internationalen Partnern den Mechanismus aufgeklärt, mit dem das mutierte Huntingtinprotein in Schach gehalten werden kann.